LIPASE B FROM Candida antarctica: ACTIVITY AND STABILITY STUDIES IN DIFFERENT PH AND TEMPERATURES
A lipase tipo B de Candida antarctica (CalB) é um dos biocatalisadores mais amplamente empregados na síntese de compostos quirais finos nas indústrias de alimentos, cosméticos, farmacêuticas e químicas. Neste trabalho de pesquisa, CalB adquirida comercialmente foi caracterizada por Fluorimetria Diferencial de Varredura (DSF) e sua atividade foi analisada nos pHs 4,8, 7,5 e 9,2, e nas temperaturas de 30 ºC e 60 ºC. Os resultados mostram que a CalB não é ativa em pH ácido em qualquer das temperaturas investigadas, é mais ativa em pH básico comparado ao pH neutro, e pouco mais ativa quando pré-incubada em 65 ºC por 1 hora. As análises de DSF indicam que a CalB é mais termoestável em tampões de pH básicos (em torno de 9), com Tm máxima em tampão TrisHCl 50 mM pH 8,4. Estes resultados podem ser úteis para a aplicação industrial da CalB em condições específicas nas quais sua atividade hidrolítica é maximizada.
LIPASE B FROM Candida antarctica: ACTIVITY AND STABILITY STUDIES IN DIFFERENT PH AND TEMPERATURES
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DOI: 10.22533/at.ed.37022170114
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Palavras-chave: CalB; atividade; estabilidade; pH; temperatura.
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Keywords: CalB; activity; stability; pH; temperature.
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Abstract:
Lipase B from Candida antarctica (CalB) is one of the most largely employed biocatalysts for the synthesis of chiral fine chemicals in the food, cosmetic, pharmaceutical and chemical industries. In this research work, a commercial CalB was characterized by differential scanning fluorimetry (DSF) and its activity was analyzed in pH 4.8, 7.5 and 9.2, and at 30 and 60 ºC. Results show that CalB is not active in acidic pH at any temperature and is more active in basic pH compared to neutral pH, and slightly more active when previously activated at 65ºC for 1 hour. DSF analysis indicated that CalB is more thermostable in high pH buffers (around 9), with maximum Tm in 50 mM TrisHCl pH 8.4. Such evidences may be useful for CalB industrial application under specific conditions so that the lipase hydrolytic activity is maximized.
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Número de páginas: 11
- Mirian Cristina Feiten
