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IMOBILIZAÇÃO DE PEROXIDASE DE RAIZ FORTE EM CASCA DE NOZ-PECÃ: INFLUÊNCIA DO CARREGAMENTO ENZIMÁTICO

A noz-pecã, fruto da nogueira-pecã, é amplamente produzida e consumida. No entanto, o processamento industrial da noz-pecã possui elevada taxa de geração de resíduos, uma vez que a casca corresponde a cerca de 50% da massa total do fruto. Neste sentido, estudos visando o reaproveitamento da casca de noz-pecã, bem como a agregação de valor, vêm ganhando espaço. Dentre as possíveis aplicações, está a utilização da casca de noz-pecã como suporte para a imobilização enzimática, como por exemplo, da peroxidase de raiz forte (HRP). A HRP é uma oxidorredutase com a capacidade de degradar moléculas aromáticas, principalmente fenóis. No entanto, estudos empregando-se a casca de noz-pecã como suporte para a imobilização de HRP ainda são escassos. Assim, este estudo tem por objetivo imobilizar a HRP em casca de noz-pecã tratada com NaOH, avaliando-se a influência do carregamento enzimático no rendimento e eficiência de imobilização, e posteriormente, na atividade enzimática recuperada. Para isto, a casca de noz-pecã foi moída e tratada quimicamente com NaOH, e posteriormente classificada granulometricamente, sendo a fração retida na peneira -80 +100 MESH utilizada para a imobilização. O carregamento enzimático foi avaliado adicionando diferentes quantidades de enzima (10-500 mg/g de suporte) para uma mesma massa de suporte, em meio orgânico (hexano). Para a faixa de carregamento empregada, a adição de 100 mg de proteína/g de suporte resultou na melhor condição, com um rendimento de 99%, eficiência de 188,6% e recuperação da atividade de 188,5%. Verificou-se que a imobilização da HRP na casca de noz-pecã contribuiu para uma maior atividade catalítica nos carregamentos de 50, 100 e 200 mg/g de suporte, resultando em eficiências superiores a 100%. Conclui-se que a casca de noz-pecã pode ser tratada e empregada na imobilização enzimática, agregando valor a este resíduo, bem como favorecendo a empregabilidade enzimática em processos industriais.

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IMOBILIZAÇÃO DE PEROXIDASE DE RAIZ FORTE EM CASCA DE NOZ-PECÃ: INFLUÊNCIA DO CARREGAMENTO ENZIMÁTICO

  • DOI: 10.22533/at.ed.33823200415

  • Palavras-chave: Horseradish peroxidase. Casca de noz-pecã. Rendimento. Eficiência.

  • Keywords: Horseradish peroxidase. Pecan Efficiency.shell. Yield.

  • Abstract:

    Pecan, the fruit of the pecan tree, is widely produced and consumed. However, the industrial processing of pecans has a high rate of waste generation, since the shell corresponds to about 50% of the total mass of the fruit. In this sense, studies aimed at the reuse of pecan nut shells, as well as adding value, have been gaining ground. Among the possible applications is the use of pecan nut shell as a support for enzymatic immobilization, such as horseradish peroxidase (HRP). HRP is an oxidoreductase with the ability to degrade aromatic molecules, mainly phenols. However, studies using pecan nut shell as a support for HRP immobilization are still scarce. Thus, this study aims to immobilize HRP in NaOH-treated pecan nut shells, evaluating the influence of enzymatic loading on immobilization yield and efficiency, and subsequently, on recovered enzymatic activity. For this, the pecan nut shell was ground and chemically treated with NaOH, and later classified according to size, and the fraction retained in the -80 +100 MESH sieve was used for immobilization. Enzyme loading was evaluated by adding different amounts of protein (10-500 mg/g of support) to the same support mass in organic medium (hexane). For the loading range employed, the addition of 100 mg of protein/g of support resulted in the best condition, with a yield of 99%, efficiency of 188.6% and recovery of activity of 188.5%. It was verified that the immobilization of HRP in the pecan nut shell contributed to a greater catalytic activity in the loadings of 50, 100 and 200 mg/g of support, resulting in efficiencies above 100%. It is concluded that the pecan nut shell can be treated and used in enzymatic immobilization, adding value to this residue, as well as favoring enzymatic employability in industrial processes.

  • Ani Caroline Weber
  • Cristiano de Aguiar Pereira
  • Bruno Eduardo da Silva
  • Guilherme Schwingel Henn
  • Sabrina Grando Cordeiro
  • Bruna Costa
  • Jéssica Samara Herek dos Santos
  • Lucineia Cavalheiro Schneider
  • Eduardo Miranda Ethur
  • Lucélia Hoehne
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