Imobilização de lipase de Botryosphaeria ribis EC-01 em resíduo têxtil
Atualmente as lipases apresentam
amplas aplicações em diversos setores
industriais. Entretanto, a aplicação destas
enzimas ainda tem sido desfavorecida devido
ao seu custo elevado. Portanto, pesquisas
estão em desenvolvimento objetivando-se
viabilizar economicamente o emprego de
lipases em diferentes processos. Este trabalho
objetivou desenvolver um biocatalisador de
baixo custo imobilizado em resíduo têxtil. A
lipase foi produzida pelo fungo Botryosphaeria
ribis EC-01, sob fermentação submersa,
utilizando-se torta de soja em condição
previamente otimizada. Em seguida, a lipase
foi parcialmente purificada por precipitação com
(NH4
)2
SO4
(20 %, m/v), imobilizada em resíduo
têxtil utilizando-se um planejamento fatorial 22
.
A pré-purificação demonstrou ter sido eficiente
visto que a atividade específica passou de 154
para 383 U/mg. A máxima atividade de lipase
imobilizada obtida foi 46,8 U/gTE quando as
variáveis tempo e temperatura foram 90 min
e 18 ºC, respectivamente. O modelo utilizado,
embora não tenha sido conclusivo, foi útil para
direcionar futuros experimentos.
Imobilização de lipase de Botryosphaeria ribis EC-01 em resíduo têxtil
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DOI: 10.22533/at.ed.3841916014
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Palavras-chave: torta de soja; fermentação submersa; adsorção
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Keywords: soybean cake; submerged fermentation; adsorption
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Abstract:
Currently lipases have wide
applications in several industrial sectors. The
application of these enzymes, however, has still been disadvantaged due to their high costs. Therefore, research is under development
aiming to make economically feasible the use of lipases in different processes. The
objective of this work was to develop a low cost biocatalyst immobilized on textile
waste. Lipase was produced by the fungus, Botryosphaeria ribis EC-01, by submerged
fermentation using soybean cake under conditions previously optimized. Lipase was
partially purified by precipitation with (NH4
)2
SO4
(20%, w/v), and immobilized on textile
waste using a statistical factorial design 22
. Partial purification was efficient as the specific
activity increased from 154 to 383 U/mg, and this significantly increased the enzyme
loaded onto the support. Maximum lipase activity obtained on immobilization was 46.8
U/gTE with time (90 min) and temperature (18 °C), as the most important variables. The
model used, although not conclusive, was useful to direct future experiments
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Número de páginas: 15
- Milena Martins Andrade
