IMOBILIZAÇÃO DA TANASE DE Aspergillus ochraceus E APLICAÇÃO NA SÍNTESE DE PROPIL GALATO ANALISADA POR ESPECTROMETRIA DE INFRAVERMELHO COM TRANSFORMADA DE FOURIER (FTIR)
A tanino acil hidrolase (TAH; EC 3.1.1.20), conhecida popularmente como tanase, catalisa a hidrólise de ligações éster e depsídicas de taninos complexos e hidrolisáveis, liberando ácido gálico e glicose (galotaninos), ou ácido elágico e glicose (elagitaninos). A aplicação mais importante desta enzima é na produção de ácido gálico, utilizado como agente intermediário na síntese de propil galato (PG). O PG é usualmente empregado nas indústrias de alimentos, cosméticos e farmacêutica devido sua atividade antioxidante. Portanto, o presente estudo objetivou a imobilização da tanase de Aspergillus ochraceus, caracterização do derivado obtido e aplicação na síntese de PG. A imobilização em alginato reticulado com MnCl2 apresentou maior rendimento (100%), eficiência (100%) e atividade enzimática recuperada (74%). A tanase imobilizada em Mn-alginato exibiu maior atividade a 50 ºC e pH 5,0 e, após 10 ciclos de reutilização do derivado, 57% da atividade enzimática foi preservada. Adicionalmente, apresentou maior estabilidade térmica a 40 - 60 ºC e aos pH 4,0 - 7,0 após 6 h de incubação quando comparada a forma livre. As análises em TLC mostraram a efetividade do derivado contendo tanase para sintetizar PG, sendo confirmada pelos espectros de FTIR, com picos nas regiões 2960 e 2850 cm-1 e próximo a 1650 cm-1, característicos da molécula de PG. Deste modo, o derivado contendo a tanase de A. ochraceus apresenta potencial para aplicação industrial na síntese de propil galato, oferecendo vantagens pela possibilidade de sua reutilização em diferentes ciclos catalíticos.
IMOBILIZAÇÃO DA TANASE DE Aspergillus ochraceus E APLICAÇÃO NA SÍNTESE DE PROPIL GALATO ANALISADA POR ESPECTROMETRIA DE INFRAVERMELHO COM TRANSFORMADA DE FOURIER (FTIR)
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DOI: 10.22533/at.ed.0382112027
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Palavras-chave: Alginato, Imobilização, Propil Galato, Tanino acil hidrolase
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Keywords: Alginate, Immobilization, Propyl Gallate, Tannyn acyl hydrolase
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Abstract:
Tannyn acyl hydrolase (TAH; EC 3.1.1.20), popularly known as tannase, catalyzes the hydrolysis of ester and depsidic bonds of complex and hydrolyzable tannins, releasing gallic acid and glucose (gallotannins), or ellagic acid and glucose (ellagitannins). The most important application of this enzyme is in the production of gallic acid, used as an intermediate agent in the synthesis of propyl gallate (PG). PG is usually used in the food, cosmetics and pharmaceutical industries due to its antioxidant activity. Therefore, the present study aimed to immobilize Aspergillus ochraceus tannase, characterization the derivative and its application in the PG synthesis. Immobilization in MnCl2 crosslinked alginate showed higher yield (100%), efficiency (100%) and recovered enzymatic activity (74%). The immobilized tannase on Mn-alginate showed best activity at 50 ºC and pH 5.0 and, after 10 cycles of reuse of the derivative, 57% enzymatic activity was preserved. Additionally, it was stable at 40 - 60 ºC and at pH 4.0-7.0 after 6 hours of incubation when compared to free enzyme. The TLC analyzes showed the effectiveness of the derivative containing tannase to synthesize PG, confirmed by the FT-IR spectra, with peaks at 2960 and 2850 cm-1 and close to 1650 cm-1, characteristic of the PG molecule. Thus, the derivative containing tannase from A. ochraceus has potential for industrial application for the synthesis of propyl gallate, offering advantages due to the possibility of its reuse in different catalytic cycles.
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Número de páginas: 15
- Chadia Chahud Maestrello
- Luis Henrique Souza Guimarães
- Rayza Morganna Farias Cavalcanti
