Como surgem novas enzimas? Evolução molecular de novas cópias gênicas na superfamília das rodanases em Diptera.
A superfamília Rodanase contém proteínas com diferentes funções, o que a torna interessante para estudar a evolução de neofuncionalizações após duplicações gênicas. Apesar dos estudos sobre a organização estrutural e funções dos membros da superfamília Rodanase, os processos evolutivos que levaram à neofuncionalização não foram totalmente compreendidos. Assim, estudamos a evolução molecular da adenililtransferase e sulfurtransferase MOCS3 e da tiossulfato sulfuriltransferase (TST) de precursores com função de heat shock, focando nos padrões de restrição seletiva e divergência funcional promovida pela seleção natural. Obtivemos sequências Diptera bem caracterizadas das bases de dados PfamEmbl e Genbank. Alinhamos as sequências e estimamos as relações filogenéticas por máxima verossimilhança. Testamos a presença de sinais de seleção positiva usando a estratégia do branch-site teste, realizando o teste em duas condições: (a) no ramo onde a nova função do MOCS3 evoluiu pela aquisição de novo domínio; e (b) no ramo onde a função TS evoluiu de proteínas heat shock, sem aquisição de novos domínios. Apesar da expectativa de encontrar seleção positiva atuando no ramo com ganho de um novo domínio, a diversificação por seleção positiva foi detectada apenas no ramo em que a neofuncionalização ocorreu sem sua aquisição. Neste evento de neofuncionalização, o teste Bayes Empirical Bayes detectou doze sítios que evoluíram sob seleção positiva, um deles dentro do domínio catalítico. Considerando que as proteínas semelhantes a Rodanase com função de TST representam duplas cópias de genes parálogos, a seleção natural deveria ter sido relaxada nessas cópias, permitindo mudanças mesmo no domínio catalítico conservado.
Como surgem novas enzimas? Evolução molecular de novas cópias gênicas na superfamília das rodanases em Diptera.
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DOI: 10.22533/at.ed.2141921067
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Palavras-chave: seleção natural, duplicação gênica, superfamília gênica, adenilitranferase e sulfurtransferase MOCS3, tiosulfato sulfotransferase.
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Keywords: natural selection, gene duplication, gene superfamily, adenylyltransferase and sulfurtransferase MOCS3, thiosulfate sulfurltransferase.
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Abstract:
Rhodanese superfamily contains proteins with different functions, which turns it an interesting group to study the evolution of neofunctionalization after gene duplications. Despite of studies on the structural organization and functions of members from Rhodanese superfamily, the evolutionary processes
Conceitos Básicos da Genética Capítulo 7 66
that led to the neofunctionalization was not fully understood. Therefore, we studied the molecular evolution of adenylyltransferase and sulfurtransferase MOCS3 and thiosulfate sulfuriltransferase (TS) from precursors with heat shock function, focusing on patterns of selective constraints and functional divergence promoted by natural selection. We obtained well characterized Diptera sequences from Pfam-Esembl and Genbank databases. We aligned the sequences and estimated the phylogenetic relationships among sequences by maximum likelihood. We tested for the presence of positive selection signals using the branch-site-test strategy, performing the test in two conditions: (a) in the branch where new function of MOCS3 evolved by the acquisition of new domain; and (b) in the branch where TS function evolved from heat shock proteins without the acquisition of any new characterized domain. Despite the expectation of finding positive selection acting on the branch with gain of a new domain, diversification by positive selection was only detected in the branch where the neofunctionalization occurred without its acquisition. In this neofunctionalization event Bayes Empirical Bayes test detected twelve sites that evolved under positive selection, three of them within the catalytic domain. Considering that Rhodanese-like proteins with TS function represent duplicated paralogous gene copies, natural selection should have been relaxed in these copies, allowing changes even in the conserved catalytic domain.
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Número de páginas: 15
- Iderval da Silva Júnior Sobrinho
- Luana Sousa Soares
