Avaliação e seleção in silico de peptídeos antimicrobianos bioinspirados na L-aminoácido oxidase da serpente Bothrops jararacussu
As infecções bacterianas são um
problema em escala global, causando grande
alarde. Devido a diversos fatores como o
uso indiscriminado de antibióticosbactérias
cada vez mais se tornam resistentes. Graças
ao avanço tecnocientífico, hoje por meio da
bioinformática estrutural é possível estudar os
peptídeos antibacterianos (PAM) que podem
ser a chave para combater microrganismos.
Desenho racional vem para melhorar o potencial
antibacteriano de moléculas diminuindo os efeitos
adversos. Visando a resolução da problemática
o trabalho tem como objetivo principal desenhar
racionalmente novos peptídeos análogos à
L-aminooxidase (LAO) da serpente Brothorps
jararacussu, ligando atributos físico-químicos
à atividade antimicrobiana. Com base nos
peptídeos antimicrobianos depositados no
Protein Data Bank, um padrão fisico-químico
foi identificado pelo programa Antimicrobial
Pattern Prediction desenvolvido pelos autores.
As sequências primárias analisadas levando
em consideração as características de
hidrofobicidade e hidrofilicidade. A sequência
primária foi avaliada pelo programa CAMPr3
para predição da atividade antibacteriana, o
padrão encontrado teve sua conformação em
hélice preditas pelo Helical Wheels Projections.
A LAO escolhida possui código 4E0V (PDB). O
padrão encontrado foi “HHHKHHK” sendo “H”
hidrofóbico e “K” hidrofílico. Esse se repetiu
nove vezes na molécula alvo de estudo e todas
foram analisadas de acordo com a carga e
hidrofobicidade onde somente duas sequências
foram identificadas e nomeadas 4E0V_E e
4E0V_G. Portanto as sequências encontradas no estudo in silico podem ser candidatos antimicrobianos alternativos, entretando é
preciso a realização de mais experimentos in vitro para a confirmação dos resultados
Avaliação e seleção in silico de peptídeos antimicrobianos bioinspirados na L-aminoácido oxidase da serpente Bothrops jararacussu
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DOI: 10.22533/at.ed.7541902096
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Palavras-chave: Desenho racional, antibacteriano, Bothrops
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Keywords: Rational design, antibacterial, Bothrops
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Abstract:
Bacterial infections are a problem on a global scale, causing great fanfare.
Due to various factors like the indiscriminate use of antibiotics bacteria increasingly
become resistant. Thanks to the techno-scientific advance, today through structural
bioinformatics it is possible to study the antibacterial peptides (PAM) that can be
the key to fight microorganisms. Rational design comes to improve the antibacterial
potential of molecules by decreasing adverse effects. Aiming at solving the problem,
the main objective of this work is the rational design of new peptides analogous to the
L-aminooxidase (LAO) of the snake Brothorps jararacussu, linking physicochemical
attributes to antimicrobial activity. Based on the antimicrobial peptides deposited in
the Protein Data Bank, a physicochemical pattern was identified by the Antimicrobial
Pattern Prediction program developed by the authors. The primary sequences analyzed
taking into account the characteristics of hydrophobicity and hydrophilicity. The primary
sequence was evaluated by the CAMPr3 program for prediction of antibacterial activity,
the pattern found had its helix conformation predicted by Helical Wheels Projections.
The chosen LAO has code 4E0V (PDB). The standard found was “HHHKHHK” with
hydrophobic “H” and hydrophilic “K”. This was repeated nine times in the target molecule
of study and all were analyzed according to the charge and hydrophobicity where
only two sequences were identified and named 4E0V_E and 4E0V_G. Therefore the
sequences found in the in silico study may be alternative antimicrobial candidates, but
more in vitro experiments are necessary to confirm the results
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Número de páginas: 15
- Odaias Pereira de Almeida Filho
- Breno Emanuel Farias Frihling
- Michel Ângelo Constantino de Oliveira
- Gilberto Astolfi
- Hemerson Pistori
- Ludovico Migliolo
