AVALIAÇÃO DA EXPRESSÃO DIFERENCIAL DA METALOPROTEINASE ADAM-10 EM CÂNCER GÁSTRICO
O câncer gástrico é a mais contínua neoplasia maligna do aparelho digestivo. Foi estimado que, para o biênio 2018-2019, 13.540 casos novos de câncer de estômago entre homens e 7.750 nas mulheres, sendo o câncer gástrico o quarto tumor maligno mais frequente no sexo masculino e sexto na população feminina, aumentando em ambos os gêneros, a partir de 35-40 anos. As proteínas ADAM (A Disintegrin And Metalloproteinase) constituem, normalmente, uma família de proteínas integrais da membrana plasmática das células. A superexpressão do gene ADAM10, pode resultar em perturbação da função do complexo protéico de caderina, o que pode causar adesão celular fraca e conferir propriedades invasivas ao tumor. Além disso, a adesão celular reduzida está associada à perda da inibição de contato, permitindo assim falha na sinalização do controle de crescimento, desencadeando um processo metastático. Esta alteração no complexo proteico de caderina, aumenta a atividade de invasão e expressão das características mesenquimais em células de câncer colorretal, também podendo ocorrer em outras neoplasias do trato gastrointestinal, como por exemplo, em tumores gástricos. Esta proposta tem como objetivo analisar o perfil de expressão da proteína ADAM-10 em tumores gástricos, avaliando as variações de expressão que tendem a ser relevantes no diagnóstico do câncer gástrico. Foram utilizados 17 blocos de biópsias de câncer gástrico para realização da análise do perfil de expressão de ADAM-10 por imuno-histoquímica. A análise morfológica foi realizada utilizando o sistema integrado de análise de imagens. Observou-se que, apenas, 5,88% das amostras estudadas expressaram ADAM-10 no câncer de estômago. Dessa forma, para melhor compreender a participação da ADAM-10 no processo de tumorigênese do câncer de estômago são necessários mais estudos sobre a expressão da enzima nos tumores.
AVALIAÇÃO DA EXPRESSÃO DIFERENCIAL DA METALOPROTEINASE ADAM-10 EM CÂNCER GÁSTRICO
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DOI: 10.22533/at.ed.9222120122
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Palavras-chave: adenocarcinoma gástrico; metaloproteinase adam-10; glicobiologia; imuno-histoquímica; biomarcador.
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Keywords: gastric adenocarcinoma; metalloproteinase adam-10; glycobiology; immunohistochemistry; biomarker
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Abstract:
Gastric cancer is the most continuous malignant neoplasm of the digestive system. It was estimated that, for the 2018-2019 biennium, 13,540 new cases of stomach cancer among men and 7,750 in women, with gastric cancer being the fourth most frequent malignant tumor in males and sixth in the female population, increasing in both genders, from 35-40 years. ADAM (A Disintegrin And Metalloproteinase) proteins normally constitute a family of integral proteins in the plasma membrane of cells. The overexpression of the ADAM10 gene can result in a disturbance in the function of the cadherin protein complex, which can cause poor cell adhesion and confer invasive properties to the tumor. Furthermore, reduced cell adhesion is associated with loss of contact inhibition, thus allowing failure in growth control signaling, triggering a metastatic process. This alteration in the cadherin protein complex increases the invasion activity and expression of mesenchymal characteristics in colorectal cancer cells, and can also occur in other gastrointestinal tract neoplasms, such as gastric tumors. This proposal aims to analyze the expression profile of the ADAM-10 protein in gastric tumors, evaluating the expression variations that tend to be relevant in the diagnosis of gastric cancer. Seventeen blocks of gastric cancer biopsies were used to analyze the expression profile of ADAM-10 by immunohistochemistry. Morphological analysis was performed using the integrated image analysis system. It was observed that only 5.88% of the studied samples expressed ADAM-10 in stomach cancer. Thus, to better understand the participation of ADAM-10 in the tumorigenesis process of stomach cancer, further studies on the expression of the enzyme in tumors are needed.
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Número de páginas: 12
- Luiza Rayanna Amorim de Lima
- Pedro Marcos da Costa Oliveira
