ANÁLISE in silico DA VARIABILIDADE PROTEICA DA HSP83 PARA O SORODIAGNÓSTICO ELISA DE LEISHMANIOSES
As semelhanças entre as manifestações das leishmanioses que podem dificultar o diagnóstico clínico também influenciam na ocorrência de reações falso-positivas. Frente a isso, no ensaio imunoenzimático (ELISA), surge a possibilidade de utilização de um antígeno mais específico para a identificação dos protozoários, sendo um desses a proteína recombinante HSP83. O estudo objetivou analisar a possível influência da variabilidade proteica da HSP83 do gênero Leishmania no teste ELISA para a determinação desta como antígeno diagnóstico espécie-específico. Foi desenvolvido estudo de análise in silico utilizando ferramentas de bioinformática e softwares gratuitos para o alinhamento de sequências proteicas de HSP83 de espécies do gênero Leishmania, foram elas o banco de dados NCBI e os programas UniProt, BLAST e MEGA. Nenhum dos alinhamentos simples apresentou valor de identidade menor que 92% e o alinhamento múltiplo correspondeu a 89.64%. A árvore filogenética formou ramo mostrando maior proximidade de L. infantum com L. major. Assim, sendo cada espécie responsável por causar um tipo de leishmaniose, o fato de existirem sequências tão conservadas influencia a ideia de que os epítopos da HSP83 a serem identificados pelos anticorpos no teste ELISA não permitam especificamente a diferenciação de qualquer das proteínas no gênero. Infere-se, portanto, que a proteína HSP83, apesar de possibilitar diagnósticos sorológicos de leishmaniose com reatividade cruzada insignificante em relação a outros gêneros, não pode ser definida como indicada para a utilização em um diagnóstico espécie-específico.
ANÁLISE in silico DA VARIABILIDADE PROTEICA DA HSP83 PARA O SORODIAGNÓSTICO ELISA DE LEISHMANIOSES
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DOI: 10.22533/at.ed.0252016046
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Palavras-chave: Bioinformática. Biotecnologia. Leishmania. Proteínas de Choque Térmico.
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Keywords: Bioinformatics. Biotechnology. Leishmania. Heat Shock Proteins.
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Abstract:
The similarities between the manifestations of leishmaniasis that can make clinical diagnosis difficult also influence the occurrence of false positive reactions. Given this, in the enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA), is possible use a more specific antigen for the identification of the etiological agent, which is the recombinant protein HSP83. The objective of this study was to analyze the possible influence of the protein variability of the Leishmania genus HSP83 on the ELISA for the determination of this as a species-specific diagnostic antigen. An in silico analysis study was developed using bioinformatics tools and free software for the alignment of HSP83 protein sequences of species on the genus Leishmania, they were the NCBI database and the UniProt, BLAST and MEGA programs. None of the simple alignments presented an identity value of less than 92% and the multiple alignment corresponded to 89.64%. The phylogenetic tree showed greater proximity of L. infantum with L. major. Thus, with each species being responsible for causing a type of leishmaniasis, the fact that there are such conserved sequences influences the idea that HSP83 epitopes to be identified by antibodies in the ELISA do not specifically allow differentiation of any of the proteins in the genus. It is inferred that the protein HSP83, despite allowing serological diagnoses of leishmaniasis with insignificant cross-reactivity in relation to other genera, cannot be defined as indicated for use in a species-specific diagnosis.
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Número de páginas: 12
- Karem Beatriz de Oliveira Mantena
- Marco Antônio Lucena da Motta
- Katharyna Alexsandra Lins Lima
- Ana Paula de Sousa Araújo
- Sávio Pinho dos Reis
- João Alphonse Apóstolo Heymbeeck
