MOLECULAR DOCKING STUDY OF NICOTINE AND NORNICOTINE WITH THE ENZYME 5-ENOLPYRUVYLSHIKIMATE-3-PHOSPHATE SYNTHASE
El glifosato es un ácido orgánico polar constituido por una
molécula de glicina y una de fosfonometilo, es utilizado como herbicida de
amplio espectro ya que inhibe la vía del shikimato evitando la síntesis de
aminoácidos aromáticos, sin embargo, la OMS lo ha catalogado como
extremadamente tóxico. En este estudio se realizó un análisis de acoplamiento
molecular de la actividad inhibitoria de la nicotina, nornicotina y glifosato en el
sitio de unión de la enzima 5-enolpiruvil-shikimato-3-P-sintasa. El glifosato
presentó el modelo de mayor estabilidad, los modelos de nicotina y nornicotina
presentaron mayor energía de unión y menor eficiencia. La nicotina y
nornicotina presentaron baja afinidad a la enzima en comparación con el
glifosato de acuerdo con los valores de K i . El glifosato interactuó con 18
residuos, la nornicotina interactuó con 17 y la nicotina interactuó con 12.
Solamente el glifosato y la nornicotina interactuaron con residuos
pertenecientes al sitio de unión de la enzima. El grupo metilo presente en la
nicotina y ausente en la nornicotina afecta la estabilidad de unión y afinidad de
los modelos, así como las interacciones con los residuos del sitio de unión.
MOLECULAR DOCKING STUDY OF NICOTINE AND NORNICOTINE WITH THE ENZYME 5-ENOLPYRUVYLSHIKIMATE-3-PHOSPHATE SYNTHASE
-
DOI: 10.22533/at.ed.813362304071
-
Palavras-chave: Glifosato, Nicotina, Nornicotina, Acoplamiento Molecular, Shikimato, 5-enolpiruvilshikimato-3-fosfato Sintasa.
-
Keywords: Glyphosate, Nicotine, Nornicotine, Shikimate, Molecular Docking, 5-enolpyruvylshikimate-3-phosphate Synthase.
-
Abstract:
Glyphosate is a polar organic acid consisting of a glycine molecule
and a phosphonomethyl molecule, used as a broad-spectrum herbicide as it
inhibits the shikimate pathway, preventing the synthesis of aromatic amino
acids. However, WHO has classified it as extremely toxic. In this study, a
molecular docking analysis of the inhibitory activity of nicotine, nornicotine, and
glyphosate on the binding site of the 5-enolpyruvylshikimate-3-phosphate
synthase enzyme was carried out. Glyphosate presented the most stable
model, while the nicotine and nornicotine models exhibited higher binding
energy and lower efficiency. Nicotine and nornicotine showed low affinity to the
enzyme compared to glyphosate according to K i values. Glyphosate interacted
with 18 residues, nornicotine interacted with 17, and nicotine interacted with 12.
Only glyphosate and nornicotine interacted with residues belonging to the
enzyme's binding site. The presence of a methyl group in nicotine and its
absence in nornicotine affects the binding stability and affinity of the models, as
well as interactions with the binding site residues.
- Román Adrián González Cruz
- Israel Valencia
- Zyanya Elena Gómez-Vázquez
