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EFFECT OF TEMPERATURE ON THE KINETICS OF ENZYMATIC HYDROLYSIS OF SARDINE OIL BY DIFFERENT LIPASES

En el presente trabajo se estudió el efecto de la temperatura en la hidrólisis enzimática parcial del aceite de sardina catalizada por tres diferentes lipasas: AY-30 de Candida rugosa, FAP-15 de Rhizopus oryzae y PS-CI de Burkoldheria cepacia. La reacción se llevó a cabo en frascos de vidrio conteniendo una emulsión de aceite de sardina en solución buffer de fosfato pH 7.0 (40:60 v/v) y 0.05 g de enzima, colocados sobre placas de agitación magnética dentro de una incubadora (20, 30, 40, 50 y 60°C) y se extrajeron muestras a diferentes tiempos de reacción. Para describir la hidrólisis global se consideró un modelo de Michaelis-Menten reversible, que incluye un “factor-α” que considera la pérdida de actividad enzimática debido al efecto de desnaturalización de la lipasa por la temperatura. La lipasa PS-CI presentó mayores actividad y estabilidad térmica alcanzando un grado de hidrólisis de 0.468 a las 24 h. Los parámetros cinéticos de los modelos se estimaron mediante regresión no lineal con restricciones en una plataforma MATLAB® (R2018b), con un coeficiente de determinación (Rprom2 >0.93).
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EFFECT OF TEMPERATURE ON THE KINETICS OF ENZYMATIC HYDROLYSIS OF SARDINE OIL BY DIFFERENT LIPASES

  • DOI: https://doi.org/10.22533/at.ed.813422408027

  • Palavras-chave: hidrólisis, parámetros cinéticos, modelo reversible de Michaellis-Menten, actividad enzimática

  • Keywords: hydrolysis, kinetic parameters, Michaelis-Menten reversible model, enzymatic activity

  • Abstract: In the present work, the effect of temperature on the partial enzyme-catalysed hydrolysis of sardine oil by three different lipases was studied: Candida rugosa AY-30, Rhizopus oryzae FAP-15 and Burkoldheria cepacian PS-CI. The reaction was carried out in glass flasks containing an emulsion of sardine oil:phosphate buffer solution of pH 7.0 (40:60 v/v) and 0.05 g of the different enzymes. The resulting mixtures were placed on magnetic stirring plates inside of an incubator at 20, 30, 40, 50 and 60°C. Samples were withdrawn at different reaction times. To describe the global hydrolysis, a reversible Michaelis-Menten model was considered, which includes an "α-factor" that considers the loss of enzymatic activity due to thermal denaturing. PS-CI lipase exhibited both the greatest enzymatic activity and thermal stability, reaching a hydrolysis degree of 0.468 at 24 h. The kinetic parameters of the models were estimated by non-linear regression with restrictions in a MATLAB® platform (R2018b), with a coefficient of determination (Rprom2 >0.93).

  • JUAN ANTONIO NORIEGA RODRÍGUEZ
  • Christian Correa Leyva
  • Esther Carrillo Pérez
  • Abraham Rogelio Martin García
  • Ramiro Baeza Jiménez
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